Transaminasa glutamico

Prueba de la transaminasa glutámico-oxalacética

Este gen codifica la alanina aminotransaminasa citosólica 1 (ALT1); también conocida como glutamato-piruvato transaminasa 1. Esta enzima cataliza la transaminación reversible entre la alanina y el 2-oxoglutarato para generar piruvato y glutamato y, por tanto, desempeña un papel clave en el metabolismo intermediario de la glucosa y los aminoácidos. Los niveles de actividad sérica de esta enzima se utilizan de forma rutinaria como biomarcador de las lesiones hepáticas causadas por la toxicidad de los fármacos, las infecciones, el alcohol y la esteatosis. Un gen relacionado en el cromosoma 16 codifica una putativa alanina aminotransaminasa mitocondrial [proporcionado por RefSeq, Nov 2009].

Transaminasa glutámico-oxalacética elevada

La aspartato transaminasa (AST) o aspartato aminotransferasa, también conocida como AspAT/ASAT/AAT o (suero) transaminasa glutámico oxalacética (GOT, SGOT), es una enzima transaminasa dependiente del fosfato de piridoxal (PLP) (EC 2.6.1.). 1) que fue descrita por primera vez por Arthur Karmen y sus colegas en 1954[2][3][4] La AST cataliza la transferencia reversible de un grupo α-amino entre el aspartato y el glutamato y, como tal, es una enzima importante en el metabolismo de los aminoácidos. La AST se encuentra en el hígado, el corazón, el músculo esquelético, los riñones, el cerebro y los glóbulos rojos. El nivel de AST en suero, el nivel de ALT (transaminasa de alanina) en suero y su relación (relación AST/ALT) se miden habitualmente en la clínica como biomarcadores de la salud del hígado. Estas pruebas forman parte de los paneles de sangre.

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Como transaminasa prototípica, la AST depende del PLP (vitamina B6) como cofactor para transferir el grupo amino del aspartato o el glutamato al cetoácido correspondiente. En el proceso, el cofactor cambia entre el PLP y la forma de fosfato de piridoxamina (PMP)[6] La transferencia del grupo amino catalizada por esta enzima es crucial tanto en la degradación de aminoácidos como en la biosíntesis. En la degradación de aminoácidos, tras la conversión de α-cetoglutarato en glutamato, éste sufre posteriormente una desaminación oxidativa para formar iones de amonio, que se excretan como urea. En la reacción inversa, se puede sintetizar aspartato a partir de oxaloacetato, que es un intermediario clave en el ciclo del ácido cítrico[7].

Qué es la transaminasa glutámica oxalacética

La elevada tasa de transaminasa glutámico-oxalacética (GOT) y transaminasa glutámico-pirúvica (GPT) en suero entre las personas con discapacidad intelectual (DI) es desconocida y no ha sido suficientemente estudiada. El presente trabajo tiene como objetivo proporcionar el perfil de GOT y GPT, y su relación asociada con otros niveles bioquímicos de niños o adolescentes con DI. Se llevó a cabo un diseño transversal en tres escuelas públicas especiales de Taiwán para analizar la tabla de exámenes de salud anuales de los estudiantes con DI. Participaron en el estudio 1041 niños y adolescentes de 3 a 21 años con DI. Los resultados muestran una tasa elevada de GOT y GPT del 3,7% y el 7,2%, el estudio indica que la GPT elevada en los niños y adolescentes con DI es mayor que la de los niños en edad escolar en general en Taiwán. Los modelos de regresión lineal múltiple muestran que los factores de IMC, HBsAg, CT y UA pueden explicar significativamente el valor de GOT (R(2)=0,275). Los factores de género, IMC, HBsAg, CT y UA pueden explicar significativamente el 44,4% de la variación del valor de GPT (R(2)=0,444). Para prevenir una mayor carga de enfermedad hepática en las personas con DI, el estudio pone de relieve que los profesionales de la salud deben evaluar las funciones hepáticas de este grupo de personas, e informar a sus cuidadores de la importancia de aplicar un control regular de la salud hepática.

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Función de la alanina transaminasa

La alanina transaminasa (ALT) es una enzima transaminasa (EC 2.6.1.2). También se denomina alanina aminotransferasa (ALT o ALAT) y anteriormente se llamaba glutamato-piruvato transaminasa sérica o glutámico-pirúvico transaminasa sérica (SGPT) y fue caracterizada por primera vez a mediados de los años 50 por Arthur Karmen y sus colegas[1] La ALT se encuentra en el plasma y en varios tejidos corporales, pero es más común en el hígado. Cataliza las dos partes del ciclo de la alanina. El nivel de ALT en suero, el nivel de AST (transaminasa de aspartato) en suero y su relación (relación AST/ALT) suelen medirse clínicamente como biomarcadores de la salud del hígado. Estas pruebas forman parte de los paneles de sangre.

La ALT (y todas las aminotransferasas) requiere la coenzima piridoxal fosfato, que se convierte en piridoxamina en la primera fase de la reacción, cuando un aminoácido se convierte en un cetoácido[cita requerida].

La ALT se suele medir clínicamente como parte de las pruebas de función hepática y es un componente de la relación AST/ALT[3] Cuando se utiliza en el diagnóstico, casi siempre se mide en unidades internacionales/litro (UI/L)[4] o µkat. Aunque las fuentes varían en cuanto a los valores de los rangos de referencia específicos para los pacientes, 0-40 UI/L es el rango de referencia estándar para los estudios experimentales[3].